生物细胞膜由磷脂双层和各种完成的重要生物学功能的蛋白质，。
在确保稳定的细胞骨架微丝结构蛋白附着。
细胞粘附分子，使细胞相互识别和互动。参与这种蛋白质的免疫反应，例如。
膜酶产生多种细胞功能所必需的物质。
膜受体蛋白作为细胞的内部和外部环境之间的连接。
运输蛋白发挥重要作用，在维护离子浓度。这些运输蛋白有两种形式：载体蛋白和通道蛋白。
主要categoriesMembrane蛋白质可以分为几类：[1]
整合膜蛋白永久地绑定到脂质双层
外围膜，暂时与脂质双层或与整合膜蛋白相关蛋白
脂锚定蛋白通过lipidated氨基酸残基的脂质双层约束约束
此外，成孔毒素和许多抗菌肽是水溶性的分子，但经过后，与脂双层的构象转变，并成为可逆或不可逆的膜相关。
略有不同的分类来划分所有的膜蛋白的组成和amphitropic [2] amphitropic蛋白质中可以存在两种可供选择的国家：水溶性和脂质双层约束。 amphitropic蛋白质类包括水溶性通道形成的多肽毒素与膜关联不可逆转的，但不包括与其他膜蛋白相互作用，而外围的蛋白质比脂质双层。
积分膜proteinsIntegral膜蛋白被固定在膜上。它们可以被定义为那些需要清洁剂（如SDS或Triton X - 100的）或其他一些非极性溶剂流离失所的蛋白质。他们根据其双层的关系，可分为：
积分多面体的蛋白质，也被称为“跨膜蛋白”的蛋白质被固定（至少一次）穿过细胞膜的脂质膜和跨度。跨膜区的蛋白质无论是β-桶或α-螺旋。生物膜的所有类型，包括外膜中的α-螺旋域。只有在革兰阴性菌，富含脂质的一些革兰氏阳性菌细胞壁，线粒体和叶绿体外膜的外膜的β-桶被发现。
积分monotopic蛋白只有一方是永久连接的脂质膜，不跨越膜的蛋白质。
外设膜proteinsPeripheral暂时附加的膜蛋白疏水，静电，以及其他非共价相互作用的结合脂双层或不可或缺的蛋白质。外围的蛋白质，游离与极性试剂，如与高pH值或高盐的浓度的解决方案，下面的治疗。
可积分和周边的蛋白质翻译后修饰，添加脂肪酸或异戊烯链，或GPI（糖基化），这可能是挂靠在脂质双层。
多肽toxinsMain文章：成孔毒素
如colicins或溶血素，并参与在细胞凋亡的某些蛋白质，多肽毒素，有时被认为是一个单独的类别。这些蛋白质是水溶性的，但可以聚合和关联脂质双分子层，并形成α-螺旋或β-桶跨膜通道不可逆转。
细胞内localizationProteins是专门针对生物膜的许多不同的类型[3]
膜蛋白ComplexesMembrane的蛋白质，通常作为复合体的功能。这些配合物对细胞功能至关重要。了解如何组装这些复合物，降解，其成分是至关重要的，以了解他们的功能和调节。再次发生在最近的文献中的思想：膜蛋白复合物的组装在一种有序的方式，防止不利的相互作用伴侣援助大会，蛋白和膜蛋白可以在现有的复合物互换。膜蛋白复合物的组装，通过有序的中间体大会。例如，膜嵌入简单的四个亚基复杂，大肠杆菌细胞色素BO3，是通过两个中间复合物的组装。这表明线性组织大会途径。虽然其他亚基之间的相互作用，可能导致许多中间体的形成，它们不会发生。有序组装细胞的保护，防止有害中间体。伴侣的互动与指导他们组装的膜蛋白。它们有助于防止死胡同和有毒中间体的大会，以及不必要的聚合。大会通过伴侣可以通过可能防止破坏性的相互作用，也可能会导致出现不活跃中间体。膜蛋白复合物是不固定的实体。虽然这个过程被称为动态交换，交换膜蛋白和exsitisting蛋白复合物。这已修复机制和调控的影响。 [4]
膜蛋白膜蛋白StructuresThe的结构是稳定的弱相互作用和额外的相互作用与溶环境的影响。环境对膜蛋白结构的影响是特别重要的意义。尽管显著膜蛋白的功能的重要性，结构生物学，特别是已具有挑战性，因为确定膜蛋白结构的低。完整的膜蛋白是在异构环境中，对现有的结构方法的主要障碍。
许多成功的膜蛋白结构的特点是通过X射线晶体学是非常大的模仿环境与膜的相互作用，可以预期内的蛋白质结构的比较小的结构。小域膜模仿环境的影响特别敏感，可能导致非母语的结构。幸运的是，许多样品制备结晶和解决方案核磁共振可以选择的条件。所有的膜蛋白的结构生物学，应仔细推敲，通过组合结构的方法，它应该可以实现本机的功能状态的了解膜蛋白结构[5]。
